Pubblicazione:
06/12/2024
|
Scadenza:
Ultimo aggiornamento: 2024-12-06 18:35:11
Nature Communication pubblica uno studio innovativo in campo chimico-farmaceutico condotto all’UMG in collaborazione con un prestigioso network internazionale
L’asparagina sintetasi umana (ASNS) è un enzima che riveste un notevole interesse scientifico, essendo coinvolto nella progressione metastatica del cancro al seno, nella proliferazione delle cellule di sarcoma e nella ridotta efficacia dei trattamenti clinici per la leucemia linfoblastica acuta. La sua caratterizzazione biostrutturale, fondamentale elemento per la comprensione del meccanismo di azione fisiologico e patologico, è evidentemente rilevante anche dal punto di vista chimico-farmaceutico. In uno lavoro appena pubblicato dalla prestigiosa rivista Nature Communication dal titolo “3D Variability Analysis Reveals a Hidden Conformational Change Controlling Ammonia Transport in Human Asparagine Synthetase”, il gruppo di ricerca di Chimica Farmaceutica dell’UMG di Catanzaro, che opera nel Dipartimento di Scienze della Salute, riveste un ruolo rilevante in uno studio integrato basato su una rete internazionale di notevole livello scientifico che coinvolge scienziati dello spinoff universitario Net4Science, dell’Istituto Pasteur di Parigi, delle Università di Lione, Indianapolis e Cardiff. Nigel Richards, professore ordinario afferente all’ateneo inglese e coinvolto in una fondazione americana, ha proposto di studiare tale enzima diversi anni fa al gruppo di ricerca catanzarese, che lo ha inserito esplicitamente in due proposte di dottorato di ricerca innovativo a caratterizzazione industriale nel 2018 (ciclo XXXIV) e nel 2020 (ciclo XXXVI). Due dottorande selezionate per questi progetti (Adriana Coricello e Carmen Gratteri) ed un ex-postdoc dello spinoff (Antonio Lupia), che già da tempo hanno conseguito con lode il titolo di PhD in Life Sciences e il label internazionale Euro-PhD MedChem Paul Ehrlich, hanno preso parte attiva in tale studio in particolare conducendo avanzate simulazioni di dinamica molecolari. Esse, accoppiate a tecniche di microscopia elettronica criogenica (cryo-EM), hanno chiarito il meccanismo di traslocazione molecolare dell’ammonica nell’enzima wild type rispetto a quello che nella posizione 142 riporta un’isoleucina al posto di una arginina. Il lavoro riporta, per la prima volta il ruolo dell’analisi di variabilità tridimensionali (3DVA) applicata alle mappe cryo-EM di tale enzima, ritenuto fondamentale per studiare i cambiamenti conformazionali della ASNS, aprendo, quindi, la porta verso la progettazione razionale e l’identificazione di nuovi farmaci ad azione antitumorale.
Stefano Alcaro, responsabile del gruppo di Chimica Farmaceutica dell’UMG, esprime grande soddisfazione per la pubblicazione di tale lavoro su una rivista rilevante del panorama scientifico mondiale, ritenendola di grande stimolo per l’Ateneo catanzarese a mantenere alto il livello scientifico degli studi condotti, garantendo a giovani ricercatori provenienti dal Dottorato di Ricerca in Scienze della Vita dell’UMG un elevato livello formativo e favorendo contatti con gruppi di ricerca di alta reputazione scientifica con l’obiettivo di contribuire a potenziare il livello di internazionalizzazione dell’Ateneo.
Il lavoro può essere visionato attraverso il link https://www.nature.com/articles/s41467-024-54912-9/
Stefano Alcaro, responsabile del gruppo di Chimica Farmaceutica dell’UMG, esprime grande soddisfazione per la pubblicazione di tale lavoro su una rivista rilevante del panorama scientifico mondiale, ritenendola di grande stimolo per l’Ateneo catanzarese a mantenere alto il livello scientifico degli studi condotti, garantendo a giovani ricercatori provenienti dal Dottorato di Ricerca in Scienze della Vita dell’UMG un elevato livello formativo e favorendo contatti con gruppi di ricerca di alta reputazione scientifica con l’obiettivo di contribuire a potenziare il livello di internazionalizzazione dell’Ateneo.
Il lavoro può essere visionato attraverso il link https://www.nature.com/articles/s41467-024-54912-9/
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